Please use this identifier to cite or link to this item: https://repositorio.accefyn.org.co/handle/001/1258 Cómo citar
Title: Modelamiento por homología in silico de la quinoproteína glucosa deshidrogenasa unida a membrana en Pseudomonas fluorescens
Authors: Chalarca Vélez, Julia R.
Gaviria, Duverney
Academia Colombiana de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales
Issue Date: 7-Dec-2020
Publisher: Academia Colombiana de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales
Abstract: Entre las aplicaciones del modelamiento por homología están la predicción de ligandos, el análisis de mutaciones, y las actividades catalíticas. Normalmente, el uso de varios moldes produce modelos más precisos en la medida en que capturan mejor las variantes estructurales entre todas las posibles conformaciones de las proteínas de una familia. El modelamiento comparativo es una estrategia útil cuando no se tiene información en las ases de datos y se quiere hacer un ensayo xperimental relacionado con la estructura y el funcionamiento de una proteína. En el presente trabajo se analizó estructural y funcionalmente la quinoproteína glucosa deshidrogenasa unida a la membrana (membrane-bound PQQ-dependent glucose dehydrogenase, mGDH, PQQ mGDH) en Pseudomonas fluorescens, reconocida como un microorganismo promotor del crecimiento vegetal y una de cuyas funciones es la solubilización de fosfatos inorgánicos catalizados mediante PQQ mGDH. Esta es la primera enzima que participa en la oxidación directa de la glucosa transformando la D-lucosa a D-gluconato, proceso que es el inicio en la producción de ácidos orgánicos implicados en la solubilización de fosfatos inorgánicos. A pesar de la gran cantidad de estudios con esta enzima, no se ha reportado la determinación de su estructura tridimensional de la enzima quinoproteína glucosa deshidrogenasa (PQQ-GDH) en la bacteria P. fluorescens. En este estudio se comparó la secuencia e la proteína con las reportadas en las bases de datos para otras especies del género Pseudomonas y se propuso un modelo tridimensional de la enzima PQQ mGDH en P. fluorescens mediante el modelamiento por homología para caracterizar su estructura secundaria, el dominio catalítico, y el sitio de unión al ofactor pirroloquinolina quinona (PQQ), así como los dominios funcionales presentes en la proteína.
Homology modeling is used for ligand prediction, mutation analysis, and catalytic activities. The use of several templates produces more precise models to better capture the structural variants among all the possible conformations of the proteins in a family. Comparative modeling is a useful strategy when there is no information reported in databases and there is a need for an experimental trial related to the structure and functioning of a protein. In the present study, we analyzed the structure and function of the membrane-bound quinoprotein glucose dehydrogenase (PQQ mGDH) in Pseudomonas fluorescens, known to be a plant-growth-promoting microorganism, one of whose functions is the solubilization of inorganic phosphates catalyzed by the PQQ mGDH, which is the first enzyme that participates in the direct oxidation of glucose by transforming D-glucose to D-gluconate. This process is the beginning of the production of organic acids involved in the solubilization of inorganic phosphates. Despite the large number of studies on this enzyme, none determines the three-dimensional structure of the PQQ-GDH enzyme in P. fluorescens. In our study, we compared the protein sequence with those reported in the databases for other species of Pseudomonas using a three-dimensional model of PQQ mGDH in P. fluorescens based on homology modeling to characterize the secondary structure of the protein, the catalytic domain, the binding site for the cofactor pyrroloquinoline quinone (PQQ), as well as the functional domains present in this protein.
URI: https://repositorio.accefyn.org.co/handle/001/1258
DOI: https://doi.org/10.18257/raccefyn.1154
Appears in Collections:BA. Revista de la Academia Colombiana de Ciencias Exactas Físicas y Naturales

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