Publicación: Suplemento Modificación Química en Fase Sólida de Lipasa B de Candida antarctica para mejorar sus propiedades de actividad, estabilidad y enantioselectividad
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Resumen en español
En este trabajo, se llevó a cabo modificaciones químicas de preparaciones de lipasa B de Candida antarctica (CALB) inmovilizadas en soportes de octil-agarosa, agarosa-Bromuro Cianógeno-(BrCN) y Eupergit C usando diferentes compuestos químicos, por ej. Etilendiamina (EDA), anhídrido succínico (SA) y ácido 2,4,6-trinitrobenceno-sulfónico (TNBS). Estas modificaciones de la superficie de la enzima causó cambios en las propiedades tales como carga neta (punto isoeléctrico o balance de grupos catiónicos/aniónicos) o hidrofobicidad (solubilidad), y demostraron ser métodos prácticos para mejorar el funcionamiento del biocatalizador (estabilidad, actividad y enantioselectividad). Estas alteraciones en las propiedades de la enzima por modificación química podría ser debida a cambios en la estructura de la forma activa de CALB. De esta manera, la modificación química en fase sólida de lipasas inmovilizadas podría convertirse en una herramienta poderosa en el diseño de librerías de lipasas con propiedades muy diferentes.
Resumen en inglés
In this work, it was carried out chemical modifications of Candida antarctica lipase B (CALB) preparations immobilized on octyl-agarose, BrCN-agarose and Eupergit-C supports using different chemical compounds, e.g. ethylenediamine (EDA), succinic anhydride (SA) and 2,4,6-trinitrobenzensulfonic acid (TNBS). These modifications of the enzyme surface caused changes in physical properties such as net charge (isoelectric point or balance of cationic/anionic groups) or hydrophobicity (solubility), and proved to be practical methods to enhance the biocatalyst performance (stability, activity and enantio-selectivity). These alterations in enzyme properties by chemical modification should be due to changes in the structure of the active form of CALB. Therefore, solid phase chemical modification of immobilized lipases may become a powerful tool in the design of lipase libraries with very different properties.